蛋白质相互作用有哪些？
基于质谱的相互作用研究具有高通量、动态监测的特点，可同时考察大量蛋白之间以及蛋白与配体之间的相互作用，在蛋白互作的研究中具有重要的应用价值。 首先通过质谱对样品进行分离，直接检测相互作用的蛋白或蛋白复合物；或者先分离单链蛋白，然后进行质谱分析，得到结合谱，再经计算获取相互作用的信息。这些技术已被广泛用于研究多种生物学体系中蛋白质间的相互作用。
1.2 重离子辐射诱导的蛋白相互作用分析 电荷迁移作用是重子辐射诱导相互作用研究中常用的方法之一。一般采用放射源为137Cs（半衰期60.2d），照射时间为5min。通过检测照射后混合溶液中两个蛋白之间的电荷数变化，来评估两者相互作用的变化情况。由于该方法的检测灵敏度与被检测分子的电荷数成正比，因此适用于研究两性蛋白和带负电的蛋白间的作用。
1.3 荧光共振能量转移(FRET)分析 FRET是一种测量分子间相互作用的动力学方法，可用于研究膜蛋白、核酸、肽等之间的相互作用。其原理是将两枚合适的荧光探针连接至相互作用的分子上，当这两个分子接近时，其中一个的荧光会被另一个吸收而衰减，据此可以定量检测二者之间的相互作用强度。