蛋白质相互作用是什么？
两个或多个分子可以通过分子间作用力（范德华力、离子键、疏水作用力等）直接结合形成稳定的复合物，这种蛋白之间的作用就叫蛋白质相互作用。 例如DNA与组蛋白形成染色体；胰岛素与细胞膜上的受体结合调节血糖浓度；核糖体中tRNA与mRNA通过反密码子识别合成多肽链。
这些相互作用的实质就是特定氨基酸的侧链基团彼此接近而形成的氢键、离子键或疏水键。上述作用力的存在使相应的亚基形成稳定的结构。 另外，有些蛋白质本身是没有催化活性的，但可以通过蛋白之间相互协同来发挥催化功能。这时，底物的合成和激活必须由其他蛋白完成，这两个起催化作用的蛋白称为催化剂，它们所催化的反应是互不相同的。
目前，研究蛋白质相互作用的方法主要有以下三种。
1.放射标记法：用同位素标记配体和抑制剂，利用其与活性位点相关分子的特异性结合，检测两者有无相互作用的可能。如用γ-32P标记的ATP与肌酸激酶结合可研究此酶的活性中心部位。但由于该方法需用放射性同位素且操作复杂目前已较少使用。
2. 层析法：根据混合物中各种分子之间相互作用的性质差异，通过液相或固相进行分层，然后根据各自的迁移率或保留时间测定其含量。这种方法简便易行且无破坏性，是目前应用最广泛的一种技术。
3. 亲和色谱法：在色谱柱上载有可与蛋白质分子中特定部位发生特异性结合的载体，经洗脱后收集各峰，再经过相应处理可得到纯化的目标分子。适用于大量蛋白质混合物中某些特定的蛋白质的分离分析。